Дезаминирование

Содержание
  1. 27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина
  2. 28. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль
  3. 29. Особенности обмена пуриновых нуклеотидов. Их строение и распад. Образование мочевой кислоты. Подагра
  4. 30.Генетический код
  5. Катаболизм аминокислот начинается с дезаминирования
  6. Прямое окислительное дезаминирование
  7. Реакция, катализируемая оксидазами D- и L-аминокислот
  8. Реакция прямого окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты
  9. Непрямое окислительное дезаминирование (трансдезаминирование)
  10. Схема реакции трансаминирования
  11. Схема обоих этапов трансдезаминирования
  12. Роль трансаминирования и трансдезаминирования
  13. Дезаминирование – Химия
  14. 27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина

27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина

Дезаминирование

ДЕЗАМИНИРОВАНИе- разрушение NН2-группыс выделением аммиака. В организмевозможны следующие виды:

1. Восстановительное

2.ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ:

3. Внутримолекулярное:

Этитри вида ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ имеют местопри гниении.

4. Окислительное. ОКИСЛИТЕЛЬНОМУДЕЗАМИНИРОВАНИЮ подвергается толькоГЛУ.

ОКИСЛИТЕЛЬНОМУДЕЗАМИНИРОВАНИЮ подвергаются и другиеаминокислоты, но этот путь являетсянепрямым. Он идёт через ГЛУ и называетсяпроцессом НЕПРЯМОГО ОКИСЛИТЕЛЬНОГОДЕЗАМИНИРОВАНИЯ.

28. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль

Синтезмочевины – основной путь обезвреживанияаммиака – ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ.

КАРБОМОИЛФОСФАТ

Образованиемочевины идёт только в печени. Две первыереакции цикла (образование ЦИТРУЛЛИНАи АРГИНИНОСУКЦИНАТА) идут в МИТОХОНДРИЯХ,остальные в цитоплазме. В организме всутки образуется 25гр мочевины. Этотпоказатель характеризует мочевино-образующую функцию печени. Мочевина изпечени поступает в почки, где и выводитсяиз организма как конечный продуктазотистого обмена.

29. Особенности обмена пуриновых нуклеотидов. Их строение и распад. Образование мочевой кислоты. Подагра

Для биосинтеза ПУРИНОВЫХ основанийдоносами атомов и атомных групп являются:

Окислениемочевой кислоты – окисление ПУРИНОВЫХНУКЛЕОЗИДОВ.

Мочеваякислота является конечным продуктомраспада ПУРИНОВЫХ НУКЛ.

Уровеньмочевой кислоты свидетельствует обинтенсивности распада ПУРИНОВЫХоснований тканей организма и пищи.

НАРУШЕНИЕОБМЕНА НУКЛЕОТИДОВ. ГИПЕРУРИКЕМИЯ -повышение уровня мочевой кислоты вкрови указывает на повышенный распаднуклеиновых кислот или пуриновыхнуклеотидов.(подагру).

Заболеваниегенетически детерминировано и носитсемейный характер. При подагре кристаллымочевой кислоты откладываются в суставныххрящах, синовиальной оболочке, клетчатке.

Развивается тяжелый острый механическийподагрический артрит и нефропатии.

30.Генетический код

Генетическийкод и его свойства.

Генетическийкод – способзаписи информации об А-К последовательностинуклеотидов в ДНК или РНК.

Свойства:

  1. Триплетность – 3 нуклеотидных остатка кодируют 1 АК

  2. Квазидуплетность – информацию об АК несут первые 2 нуклеотида в кодоне, а 3 малозначим

  3. Однозначность – каждый триплет кодирует только 1 АК

  4. Вырожденность – свойство ген. Кода, при которомодну и ту же АК могут кодировать несколько триплетов

  5. Универсальность – свойство в том, что генетический код одинаков почти у всех видов организмов

  6. Линейность – информация заключается в зрелой мРНК, в процессе трансляции считывается последовательно, строго в определенном направлении без остановок

  7. Коллинеарность – соответствие последовательности кодонов в зрелой мРНК последовательности АК в синтезируемом белке

Современныепредставления о структурно-функциональнойорганизации ДНК: генная (структурные,регуляторные элементы ДНК) и негенная(тандемные повторы, псевдогены, мобильныеэлементы ДНК) области.Основныенаправления молекулярной биологии(OMICS): геномика, транскриптомика, РН-омика.

95%ДНК человека представляет негеннаячасть. 5% – собственно гены.

ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕЭЛЕМЕНТЫ ГЕНОМА:

1.СТРУКТУРНЫЕ ГЕНЫ

2.РЕГУЛЯТОРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ

Структурныегены кодируют синтез МРНК, ТРНК, РРНК.Регуляторные элементы не кодируют РНКи, соответственно, белков; влияют наработу

структурныхгенов.

Негенная часть представлена:

1.ТАНДЕМНЫЕ ПОВТОРЫ монотонные повторы НУКЛЕОТИДОВ, не имеющие смысла. Этотак называемые «пустынные участки»ДНК. В настоящее время смысл этихучастков: выполнение структурной функциии площадки для образования генов вэволюции (эволюционный резерв).

2.ПСЕВДОГЕНЫ – неактивные, но стабильные генетические элементы, возникающие в результате мутации в ранее работавшихгенах (гены, выключенные мутацией). Этопобочный продукт и генетический резервэволюции. Составляют 20 – 30% не геннойчасти ДНК.

3.Мобильные генетические элементы:

-ТРАНСПОЗОНЫ- участки ДНК, способные вырезаться ивстраиваться в другие области

ДНК.Это так называемые «странники генов».

-РЕТРОТРАНСПОЗОНЫ- участки ДНК, копирующиеся в пределахгенома, как внутри

хромосомы,так и между ними. Могут изменять смыслструктурных генов человека, приводятк мутациям. Геном человека изменяетсяв течении жизни на 10 – 30%.

-поврежденные неактивные, мобильныегенетические элементы. Не могут нивырезаться, ни встраиваться из-за отсутствия в клетке ОБРАТНОЙ ТРАНСФЕРАЗЫ. Если фрагмент поступаетв клетку с вирусом, то тогда эти геныначинают транскрибироваться.

Основныенаправления молекулярной биологии:

ГЕНОМИКА- отрасль молекулярной биологии, изучающаяструктуру и механизмы работы гена.

Транскриптомика– изуение и идентификация всех мРНК,кодирующих белки, изучение их количестваи закономерностей экспрессии структурныхгенов.

РН-омика– раздел молекулярной биологии,занимающийся изучением и идентификациейвсех некодирующих РНК

Источник: https://studfile.net/preview/6066206/page:14/

Катаболизм аминокислот начинается с дезаминирования

Дезаминирование

У человека основным способом дезаминирования является окислительное дезаминирование. Выделяют два варианта окислительного дезаминирования: прямое и непрямое.

Прямое окислительное дезаминирование

Прямое дезаминирование катализируется одним ферментом, в результате образуется NH3 и кетокислота. Прямое окислительное дезаминирование может идти в присутствии кислорода (аэробное) и не нуждаться в кислороде (анаэробное).

1. Аэробное прямое окислительное дезаминирование катализируется оксидазами D-аминокислот (D-оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L-аминокислот (L-оксидазы) с коферментом ФМН

Реакция, катализируемая оксидазами D- и L-аминокислот

2. Анаэробное прямое окислительное дезаминирование существует только для глутаминовой кислоты, катализируется только глутаматдегидрогеназой, превращающей глутамат в α-кетоглутарат.

Фермент глутаматдегидрогеназа имеется в митохондриях всех клеток организма (кроме мышечных).

Этот тип дезаминирования теснейшим образом связан с трансаминированием аминокислот и формирует с ним процесс трансдезаминирования (см ниже).

Реакция прямого окислительного дезаминирования
глутаминовой кислоты

В печени реакция используется для получения аммиака из его транспортной формы глутаминовой кислоты. Далее аммиак входит в реакции синтеза мочевины.

Непрямое окислительное дезаминирование (трансдезаминирование)

Непрямое окислительное дезаминирование включает 2 этапа и активно идет во всех клетках организма.

Первый этап заключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой аминокислоты и новой кетокислоты при участии ферментов аминотрансфераз. Этот перенос называется трансаминирование и его механизм довольно сложен.

В качестве конечной кетокислоты-акцептора (“кетокислота 2”) в организме обычно используется α-кетоглутаровая кислота, которая превращается в глутамат (“аминокислота 2”).

Схема реакции трансаминирования

В результате трансаминирования свободные аминокислоты теряют α-NH2-группы и превращаются в соответствующие кетокислоты. Далее их кетоскелет катаболизирует специфическими путями и вовлекается в цикл трикарбоновых кислот и тканевое дыхание, где сгорает до СО2 и Н2О.

При необходимости (например, голодание) углеродный скелет глюкогенных аминокислот может использоваться в печени для синтеза глюкозы в глюконеогенезе. В этом случае количество аминотрансфераз в гепатоците увеличивается под влиянием глюкокортикоидов.

Второй этап состоит в отщеплении аминогруппы от аминокислоты 2 – дезаминирование.

Т.к. в организме коллектором всех аминокислотных аминогрупп является глутаминовая кислота, то только она подвергается окислительному дезаминированию с образованием аммиака и α-кетоглутаровой кислоты. Этот этап осуществляется глутаматдегидрогеназой (перейти вверх к ее реакции), которая имеется в митохондриях всех клеток организма, кроме мышечных.

Учитывая тесную связь обоих этапов, непрямое окислительное дезаминирование называют трансдезаминирование.

Схема обоих этапов трансдезаминирования

Если реакция прямого дезаминирования идет в митохондриях печени, аммиак используется для синтеза мочевины, которая в дальнейшем удаляется с мочой. В эпителии канальцев почек реакция необходима для удаления аммиака в процессе аммониегенеза.

Так как НАДН используется в дыхательной цепи и α-кетоглутарат вовлекается в реакции ЦТК, то реакция активируется при дефиците энергии и ингибируется избытком АТФ и НАДН.

Роль трансаминирования и трансдезаминирования

Реакции трансаминирования:

  • активируются в печени, мышцах и других органах при поступлении в клетку избыточного количества тех или иных аминокислот – с целью оптимизации их соотношения,
  • обеспечивают синтез заменимых аминокислот в клетке при наличии их углеродного скелета (кетоаналога),
  • начинаются при прекращении использования аминокислот на синтез азотсодержащих соединений (белков, креатина, фосфолипидов, пуриновых и пиримидиновых оснований) – с целью дальнейшего катаболизма их безазотистого остатка и выработки энергии,
  • необходимы при внутриклеточном голодании, например, при гипогликемиях различного генеза – для использования безазотистого остатка аминокислот в печени для кетогенеза и глюконеогенеза, в других органах – для его прямого вовлечения в реакции цикла трикарбоновых кислот.

При патологиях (сахарный диабет 1 типа, гиперкортицизм) реакции трансаминирования обусловливают появление субстратов для глюконеогенеза и способствуют патологической гипергликемии.

Продукт трансаминирования глутаминовая кислота:

  • является одной из транспортных форм аминного азота в гепатоциты,
  • способна реагировать со свободным аммиаком, обезвреживая его (синтез глутамина).

Процесс трансдезаминирования идет в организме непрерывно, потому что:

Источник: https://biokhimija.ru/obmen-aminokislot/okislitelnoe-dezaminirovanie.html

Дезаминирование – Химия

Дезаминирование

У человека основным способом дезаминирования является окислительное дезаминирование. Выделяют два варианта окислительного дезаминирования: прямое и непрямое.

27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина

ДЕЗАМИНИРОВАНИе- разрушение NН2-группыс выделением аммиака. В организмевозможны следующие виды:

1. Восстановительное

2.ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ:

3. Внутримолекулярное:

Этитри вида ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ имеют местопри гниении.

4. Окислительное. ОКИСЛИТЕЛЬНОМУДЕЗАМИНИРОВАНИЮ подвергается толькоГЛУ.

ОКИСЛИТЕЛЬНОМУДЕЗАМИНИРОВАНИЮ подвергаются и другиеаминокислоты, но этот путь являетсянепрямым. Он идёт через ГЛУ и называетсяпроцессом НЕПРЯМОГО ОКИСЛИТЕЛЬНОГОДЕЗАМИНИРОВАНИЯ.

Ваш педагог
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: