Регуляторные белки

Содержание
  1. Основные функции белков в клетке
  2. 1. Строительная функция
  3. 2. Транспортная функция
  4. 3. Регуляторная функция
  5. 4. Защитная функция
  6. 5. Двигательная функция
  7. 6. Сигнальная функция
  8. 7. Запасающая функция
  9. 8. Энергетическая функция
  10. 9. Каталитическая (ферментативная) функция
  11. 10. Функция антифириза
  12. 11. Питательная (резервная) функция
  13. Функции белков в организме | Химия онлайн
  14. 1. Каталитическая (ферментативная) функция
  15. 2. Транспортная функция 
  16. 3. Защитная функция 
  17. 4. Сократительная (двигательная) функция
  18. 5. Структурная функция
  19. 6. Гормональная (регуляторная) функция 
  20. 7. Питательная (запасная) функция
  21. 8. Рецепторная (сигнальная) функция
  22.  9. Энергетическая функция
  23. Регуляторная функция белков: описание, характеристики и особенности
  24. Описание процесса
  25. Функциональная классификация
  26. Белки-гормоны
  27. Белки-рецепторы
  28. Белки-регуляторы транскрипции
  29. Протекинкиназы
  30. Протеинфосфатазы
  31. Регуляция сплайсинга
  32. Углеводный обмен
  33. Регуляция обмена жиров
  34. Регуляторная функция белков
  35. 1. Белки, участвующие в межклеточной сигнализации
  36. 2. Белки-рецепторы
  37. 3. Внутриклеточные регуляторные белки
  38. 3.1. Белки-регуляторы транскрипции
  39. 3.2. Факторы регуляции трансляции
  40. 3.3. Факторы регуляции сплайсинга
  41. 3.4. Протеинкиназы и протеинфосфатазы
  42. Регуляторные белки
  43. Вторичные посредники (мессенджеры)
  44. Ферменты

Основные функции белков в клетке

Регуляторные белки

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

  • кератин – из него состоят волосы, ногти, перья, копыта
  • коллаген – главный компонент хрящей и сухожилий;
  • эластин (связки);
  • белки клеточных мембран (в основном – гликопротеиды)

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

  • липопротеины — отвечает за перенос жира.
  • гемоглобин — транспорт кислорода, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ;
  • гаптоглобин — транспорт гема),
  • трансферрин — транспорт железа.

Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

В состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки – Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

  • гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена.

4. Защитная функция

  • В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.
  • Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

5. Двигательная функция

  • Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных, движений листьев у растений, мерцание ресничек у простейших и т.д.

6. Сигнальная функция

  • В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

7. Запасающая функция

  • В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. У животных и человека при длительном голодании используются белки мышц, эпителиальных тканей и печени.
  • Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

8. Энергетическая функция

  • При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы (по словам одного из биохимиков: использовать белки для получения энергии – все равно, что топить печь долларовыми купюрами).

9. Каталитическая (ферментативная) функция

  • Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

  1. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.
  2. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины.

10. Функция антифириза

  • В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

11. Питательная (резервная) функция

  • Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Источник: https://bingoschool.ru/blog/41/

Функции белков в организме | Химия онлайн

Регуляторные белки

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

фильм«Функции белков»

Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

1. Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

2. Транспортная функция 

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др.

Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

3. Защитная функция 

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

4. Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция 

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

 Интересно знать!

В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

7. Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

8. Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

 9. Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/belki/funkcii-belkov-v-organizme.html

Регуляторная функция белков: описание, характеристики и особенности

Регуляторные белки

Белки – это высокомолекулярные органические вещества, которые состоят из альфа-аминокислот, что соединены пептидной связью в единую цепочку. Их главная функция – регуляторная. И о том, в чем и как она проявляется, сейчас следует рассказать в подробностях.

Описание процесса

Белки обладают способностью принимать и передавать информацию. С этим и связано осуществление ими регуляции происходящих в клетках и во всем организме в целом процессов.

Это действие обратимо, и обычно требует присутствия лиганда . Так, в свою очередь, называется химическое соединение, образующее комплекс с биомолекулами, и в дальнейшем производящее определенные эффекты (фармакологические, физиологические или биохимические).

Интересно, что регулярно ученые открывают новые регуляторные белки. Предполагается, что на сегодняшний день известна лишь малая их часть.

Белки, выполняющие регуляторную функцию, делятся на разновидности. И о каждой из них стоит рассказать в отдельности.

Функциональная классификация

Она довольно-таки условная. Ведь один гормон может выполнять самые разные задачи. Но вообще регуляторная функция обеспечивает продвижение клетки по ее циклу, дальнейшую транскрипцию, трансляцию, сплайсинг и активность иных белковых соединений.

Происходит все благодаря связыванию с другими молекулами либо вследствие ферментативного воздействия. К слову, эти вещества играют очень важную роль. Ведь ферменты, являясь сложными молекулами, ускоряют химические реакции в живом организме. И некоторые из них подавляют активность других белков.

А вот теперь можно перейти к изучению видовой классификации.

Белки-гормоны

Они оказывают влияние на различные физиологические процессы и непосредственно на обмен веществ. Белки-гормоны формируются в железах внутренней секреции, после чего переносятся кровью с целью передать информационный сигнал.

Они распространяются хаотично. Однако действуют исключительно на те клетки, у которых есть специфические белки-рецепторы. Только с ними гормоны могут связаться.

Как правило, гормонами регулируются медленные процессы. К таковым можно отнести развитие организма и рост отдельных тканей. Но и тут есть исключения.

Таковым является адреналин – производное аминокислот, основной гормон мозгового вещества надпочечников. Его выделение провоцирует воздействие нервного импульса.

Учащается сердцебиение, повышается кровяное давление, возникают другие ответные реакции. Влияет он и на печень – провоцирует расщепление гликогена.

В результате в кровь выделяется глюкоза, и мозг с мышцами используют ее в качестве источника энергии.

Белки-рецепторы

Они также обладают регуляторной функцией. Организм человека – это, по сути, сложная система, постоянно получающая сигналы из внешней и внутренней среды. Этот принцип наблюдается и в работе составляющих его клеток.

Так, например, мембранные рецепторные белки передают сигнал с поверхности структурно-элементарной единицы внутрь, параллельно преобразовывая его. Они регулируют клеточные функции благодаря связыванию с лигандом, находящимся на рецепторе снаружи клетки. Что происходит в итоге? Другой белок внутри клетки активируется.

Стоит отметить один важный нюанс. Подавляющее большинство гормонов влияют на клетку лишь в том случае, если на ее мембране имеется определенный рецептор. Им может быть гликопротеид или другой белок.

Можно привести пример – β2-адренорецептор. Он находится на мембране печеночных клеток. Если происходит стресс, то с ним связывается молекула адреналина, вследствие чего β2-адренорецептор активируется. Что происходит далее? Уже активированный рецептор задействует G-белок, который в дальнейшем присоединяет ГТФ. Спустя множество промежуточных этапов, происходит фосфоролиз гликогена.

Какой вывод? Рецептор осуществил первое действие по передаче сигнала, который привел к расщеплению гликогена. Выходит, без него последующие реакции, происходящие внутри клетки, не произошли бы.

Белки-регуляторы транскрипции

Еще одна тема, которую необходимо затронуть вниманием. В биологии существует понятие транскрипционного фактора. Так называются белки, которым также присуща регуляторная функция. Она заключается в контроле процесса синтеза мРНК на ДНК-матрице. Это называется транскрипцией – переносом генетической информации.

Что можно сказать о данном факторе? Белок выполняет регуляторную функцию либо самостоятельно, либо совместно с другими элементами. Результатом становится снижение или повышение константы связывания РНК-полимеразы с последовательностями регулируемого гена.

У факторов транскрипции есть определяющая черта – наличие в составе одного или нескольких ДНК-доменов, взаимодействующих с конкретными ДНК-участками. Это важно знать. Ведь у других белков, также участвующих в регуляции экспрессии генов, отсутствуют ДНК-домены. Это значит, что их к транскрипционным факторам отнести нельзя.

Протекинкиназы

Рассказывая о том, какие элементы выполняют в клетках регуляторную функцию, необходимо отметить вниманием и эти вещества. Протекинкиназы являются ферментами, модифицирующими другие белки посредством фосфорилирования остатков аминокислот с гидроксильными группами в составе (это тирозин, треонин и серин).

Что представляет собой данный процесс? В ходе фосфорилирования обычно изменяется либо модифицируется функция субстрата. Активность фермента, к слову, также может изменяться, как и положение белка в самой клетке. Интересный факт! Предполагается, что порядка 30% белков могут модифицироваться с помощью протеинкиназ.

А их химическая активность прослеживается в отщеплении от АТФ фосфатной группы и в дальнейшем ковалентном присоединении к остатку какой-либо аминокислоты. Таким образом, протеинкиназы оказывают сильное влияние на клеточную жизнедеятельность. Если нарушится их работа, то могут развиться различные патологии, даже некоторые виды рака.

Протеинфосфатазы

Продолжая изучать особенности и примеры регуляторной функции, следует обратить внимание и на эти белки. Действие, осуществляемое протеинфосфатазами, заключается в отщеплении фосфатных групп.

Что это значит? Выражаясь простым языком, данные элементы выполняют дефосфорилирование – процесс, обратный тому, который происходит в результате воздействия протеинкиназ.

Регуляция сплайсинга

Ее также нельзя обойти вниманием. Сплайсинг – это процесс, в ходе которого из молекул РНК удаляются некоторые нуклеотидные последовательности, а затем соединяются последовательности, которые сохранились в «зрелой» молекуле.

Какое отношение он имеет к изучаемой теме? Внутри генов эукариот имеются участки, которые не кодируют аминокислоты. Называют их интронами. Сначала они переписываются при транскрипции на пре-мРНК, после чего особый фермент их «вырезает».

В сплайсинге участвуют только те белки, которые являются ферментативно активными. Только они способны придать нужную конформацию прем-РНК.

Кстати, еще существует понятие альтернативного сплайсинга. Это очень интересный процесс. Белки, участвующие в нем, препятствуют вырезанию одних нитронов, но при этом способствуют удалению других.

Углеводный обмен

Регуляторную функцию в организме выполняют многие органы, системы и ткани. Но, раз речь идет о белках, то и о роли углеводов, также являющихся важными органическими соединениями, тоже стоит рассказать.

Это очень подробная тема. Углеводный обмен в целом собой представляет огромное количество ферментативных реакций. И одна из возможностей его регуляции – преобразование активности ферментов. Достигается оно вследствие функционирующих молекул определенного фермента. Либо в результате биосинтеза новых.

Можно сказать, что регуляторная функция углеводов основывается на принципе обратной связи. Сначала избыток субстрата, который поступает в клетку, провоцирует синтез новых ферментных молекул, а затем происходит торможение их биосинтеза (ведь именно к этому приводит накопление метаболических продуктов).

Регуляция обмена жиров

Об этом напоследок. Раз уж было сказано о белках и углеводах, то и жиры нужно упомянуть.

Процесс их обмена тесно связан с углеводным. Если в крови повышается концентрация глюкозы, то распад триглицеридов (жиров) уменьшается, вследствие чего активизируется их синтез. Уменьшение ее количества, наоборот, оказывает тормозящее влияние. В результате расщепление жиров усиливается и ускоряется.

Из всего этого следует простой и логичный вывод. Взаимосвязь углеводного и жирового обмена направлена лишь на одно – на обеспечение испытываемых организмом энергетических потребностей.

Источник: https://FB.ru/article/467795/regulyatornaya-funktsiya-belkov-opisanie-harakteristiki-i-osobennosti

Регуляторная функция белков

Регуляторные белки

    Введение
  • 1 Белки, участвующие в межклеточной сигнализации
  • 2 Белки-рецепторы
  • 3 Внутриклеточные регуляторные белки
    • 3.1 Белки-регуляторы транскрипции
    • 3.2 Факторы регуляции трансляции
    • 3.3 Факторы регуляции сплайсинга
    • 3.4 Протеинкиназы и протеинфосфатазы
  • Литература

Регуляторная функция белков ― осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приему и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда.

Постоянно открывают все новые и новые регуляторные белки, в настоящее время известна, вероятно, только малая их часть.

Существует несколько разновидностей белков, выполняющих регуляторную функцию:

  • белки — рецепторы, воспринимающие сигнал
  • сигнальные белки — гормоны и другие вещества, осуществляющие межклеточную сигнализацию (многие, хотя и далеко не все, из них является белками или пептидами)
  • регуляторные белки, которые регулируют многие процессы внутри клеток.

1. Белки, участвующие в межклеточной сигнализации

Белки-гормоны (и другие белки, участвующие в межклеточной сигнализации) оказывают влияние на обмен веществ и другие физиологические процессы.

Гормоны — вещества, которые образуются в железах внутренней секреции, переносятся кровью и несут информационный сигнал. Гормоны распространяются безадресно и действуют только на те клетки, которые имеют подходящие белки-рецепторы.

Гормоны связываются со специфическими рецепторами. Обычно гормоны регулируют медленных процессы, например, рост отдельных тканей и развитие организма, однако есть и исключения: например, адреналин (см. статью адреналин) — гормон стресса, производное аминокислот.

Он выделяется при воздействии нервного импульса на мозговой слой надпочечников.При этом начинает чаще биться сердце, повышается кровяное давление и наступают другие ответные реакции. Также он действует на печень(расщепляет гликоген).

Глюкоза выделяется в кровь, и ее используют мозг и мышцы как источник энергии.

2. Белки-рецепторы

К белкам с регуляторной функцией можно отнести также белки-рецепторы. Мембранные белки — рецепторы передают сигнал с поверхности клетки внутрь, преобразовывая его. Они регулируют функции клеток за счет связывания с лигандом, который «сел» на этот рецептор снаружи клетки; в результате активируется другой белок внутри клетки.

Большинство гормонов действуют на клетку, только если на ее мембране есть определенный рецептор — другой белок или гликопротеид. Например, β2- адренорецептор находится на мембране клеток печени. При стрессе молекула адреналина связывается с β2- адренорецептором и активирует его.

Далее активированный рецептор активирует G-белок, который присоединяет ГТФ. После многих промежуточных этапов передачи сигнала происходит фосфоролиз гликогена. Рецептор осуществил самую первую операцию по передаче сигнала, ведущего к расщеплению гликогена.

Без него не было бы последующих реакций внутри клетки.

3. Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

  • взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы)
  • при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков
  • при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции)
  • воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга)
  • влияния на скорость распада других белков (убиквитины и др.)

3.1. Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор — это белок, который, попадая в ядро, регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз.

Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов.

Еще одна группа транскрипционных факторов – это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

3.2. Факторы регуляции трансляции

Трансляция — синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами.

Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК.

В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

3.3. Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами. Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание).

Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию.

Для сборки комплекса(сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг. Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон.

Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия.

Например, у плодовой мушки дрозофилы альтернативный сплайсинг лежит в основе механизма определения пола.

3.4. Протеинкиназы и протеинфосфатазы

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфолирования – присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы – белки,которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков – один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Цикл активации G-белка под действием рецептора.

скачать
Данный реферат составлен на основе статьи из русской Википедии. Синхронизация выполнена 18.07.

11 07:59:14
Похожие рефераты: Сигнальная функция белков, Транспортная функция белков, Сплайсинг белков, Фолдинг белков, Электрофорез белков, Денатурация белков, Семейство белков 14-3-3, Внутриклеточная сортировка белков, Электрофорез белков в ПААГ.

Категории: Цитология, Функции белков.

Текст доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareA.

Источник: https://wreferat.baza-referat.ru/%D0%A0%D0%B5%D0%B3%D1%83%D0%BB%D1%8F%D1%82%D0%BE%D1%80%D0%BD%D0%B0%D1%8F_%D1%84%D1%83%D0%BD%D0%BA%D1%86%D0%B8%D1%8F_%D0%B1%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%BE%D0%B2

Регуляторные белки

Регуляторные белки

G-белки –универсальные посредники, передающиесигнал от рецепторов к ферментамклеточных мембран.

В настоящее время известно более 50G-белков:

  • Gs-белок активируетаденилатциклазу. Масса 80000-90000Да.

  • Gi-белок ингибируетаденилатциклазу. Масса 80000-90000Да. Через рецептор, активируется соматостатином.

  • Gq-белок активируетфосфолипазу С.

  • G-белки влияют на активность фосфодиэстеразы, фосфолипазы А2, некоторые типыСа2+– и K+-каналов.

  • G-белки также обеспечивают передачу сигнала в сенсорных клетках (фоторецепторных, обонятельных и вкусовых): Свет → родопсин → Gt→ ФДЭцГМФ→ (цГМФ→ГМФ)

G-белки олигомеры, состоят из 3 субъединицα, β, γ.

β-субъединицы (35000 Да) у Gs-и Gi-белков одинаковы.

α- субъединицы (41000 Да у Gi,45000 Да у Gs) кодируютсяразными генами и обеспечивают специфическийответ (“+” или “-”).

1). Гормон (Г), взаимодействуя с рецептором (R), изменяет его конформацию.

2). Гормон-рецепторный комплекс, взаимодействуя с G-белком, уменьшает у α-субъединицы (α) сродство к ГДФ и увеличивает сродство к ГТФ.

3). Присоединение ГТФ к α-субъединице (в присутствии Mg2+) вызывает в G-белке изменение конформации и диссоциацию его на субъединицы: α-субъединицу (α-ГТФ) и димер βγ.

α-ГТФ имеет высокое сродство к аденилатциклазе (Ац), его присоединение приводит к активации последней.

4). α-субъединица катализирует распад ГТФ до ГДФ + Фн. α-ГДФ имеет низкое сродство к Ац и высокое к димеру βγ. Отделение α-ГДФ от Ац инактивирует последнюю.

STATбелки.

Вторичные посредники (мессенджеры)

Мессенджеры– низкомолекулярныевещества, переносящие сигналы гормоноввнутри клетки. Они обладают высокойскоростью перемещения, расщепления илиудаления(Са2+,цАМФ, цГМФ, ДАГ, ИТФ).

Нарушения обмена мессенджеров приводятк тяжелым последствиям. Например,форболовые эфиры, которые являютсяаналогами ДАГ, но в отличие от которогов организме не расщепляются, способствуютразвитию злокачественных опухолей.

цАМФоткрыта Сазерлендом в 50 годах прошлоговека. За это открытие он получилНобелевскую премию.

цАМФ участвует вмобилизации энергетических запасов(распад углеводов в печени или триглицеридовв жировых клетках), в задержке водыпочками, в нормализации кальциевогообмена, в увеличении силы и частотысердечных сокращений, в образованиистероидных гормонов, в расслаблениигладких мышц и так далее.

цГМФактивируетПКG, ФДЭ, Са2+-АТФазы,закрывает Са2+-каналы и снижаетуровень Са2+в цитоплазме.

Ферменты

Ферментыкаскадных систем катализируют:

  • образование вторичных посредников гормонального сигнала;

  • активацию и ингибирование других ферментов;

  • превращение субстратов в продукты;

Аденилатциклаза(АЦ)

Гликопротеинс массой от 120 до 150 кДа, имеет 8 изоформ,ключевой фермент аденилатциклазнойсистемы, с Mg2+катализируетобразование вторичного посредника цАМФиз АТФ.

АЦ содержит2 –SHгруппы, одна длявзаимодействия с G-белком, другая длякатализа. АЦ содержит несколькоаллостерических центров: для Mg2+,Mn2+,Ca2+,аденозина и форсколина.

Есть во всехклетках, располагается на внутреннейстороне клеточной мембраны. АктивностьАЦ контролируется: 1) внеклеточнымирегуляторами – гормонами, эйкозаноидами,биогенными аминами через G-белки; 2)внутриклеточным регулятором Са2+(4 Са2+-зависимые изоформы АЦактивируются Са2+).

ПротеинкиназаА (ПК А)

ПК А есть вовсех клетках, катализируют реакциюфосфорилирования ОН- групп серина итреонина регуляторных белков и ферментов,участвует в аденилатциклазной системе,стимулируется цАМФ. ПК А состоит из 4субъединиц: 2 регуляторных R(масса 38000 Да) и 2 каталитическихС(масса 49000 Да).

Регуляторные субъединицыимеют по 2 участка связывания цАМФ. Тетрамер не обладает каталитическойактивностью. Присоединение 4 цАМФ к 2субъединицамRприводитк изменению их конформации и диссоциациитетрамера.

При этом высвобождаются 2активные каталитические субъединицыС, которые катализируют реакциюфосфорилирования регуляторных белкови ферментов, что изменяет их активность.

ПротеинкиназаС (ПК С)

ПК С участвуетв инозитолтрифосфатной системе,стимулируется Са2+, ДАГ ифосфатидилсерином. Имеет регуляторныйи каталитический домен. ПК С катализируетреакцию фосфорилирования белков-ферментов.

ПротеинкиназаG (ПК G)есть только в легких, мозжечке,гладких мышцах и тромбоцитах, участвуетв гуанилатциклазной системе. ПКGсодержит 2 субъединицы, стимулируетсяцГМФ, катализирует реакцию фосфорилированиябелков-ферментов.

ФосфолипазаС (ФЛ С)

Гидролизуетфосфоэфирную связь в фосфатидилинозитолахс образованием ДАГ и ИФ3, имеет 10изоформ. ФЛ С регулируется через G-белкии активируется Са2+.

Фосфодиэстеразы(ФДЭ)

ФДЭ превращаетцАМФ и цГМФ в АМФ и ГМФ, инактивируяаденилатциклазную и гуанилатциклазнуюсистему. ФДЭ активируется Са2+,4Са2+-кальмодулином, цГМФ.

NO-синтаза– это сложный фермент, представляющийсобой димер, к каждой из субъединицкоторого присоединено несколькокофакторов. NO-синтаза имеет изоформы.

Синтезироватьи выделять NO способно большинство клетокорганизма человека и животных, однаконаиболее изучены три клеточные популяции:эндотелий кровеносных сосудов, нейроныи макрофаги. По типу синтезирующей тканиNO-синтаза имеет 3 основные изоформы:нейрональную, макрофагальную иэндотелиальную (обозначаются соответственнокак NO-синтаза I, II и III).

Нейрональнаяи эндотелиальная изоформы NO-синтазыпостоянно присутствуют в клетках внебольших количествах, и синтезируютNO в физиологических концентрациях. Ихактивирует комплекс кальмодулин-4Са2+.

NO-синтаза II в макрофагахв норме отсутствует.

При воздействиина макрофаги липополисахаридов микробногопроисхождения или цитокинов онисинтезируют огромное количествоNO-синтазы II (в 100-1000 раз больше чемNO-синтазы I и III), которая производит NO втоксических концентрациях. Глюкокортикоиды(гидрокортизон, кортизол), известныесвоей противовоспалительной активностью,ингибируют экспрессию NO-синтазы вклетках.

ДействиеNO

NO – низкомолекулярныйгаз, легко проникает через клеточныемембраны и компоненты межклеточноговещества, обладает высокой реакционнойспособностью, время его полураспада всреднем не более 5 с, расстояние возможнойдиффузии небольшое, в среднем 30 мкм.

В физиологическихконцентрациях NO оказывает мощноесосудорасширяющее действие:

  • Эндотелий постоянно продуцирует небольшие количества NO.

  • При различных воздействиях – механических (например, при усилении тока или пульсации крови), химических (липополисахариды бактерий, цитокины лимфоцитов и кровяных пластинок и т.д.) – синтез NO в эндотелиальных клетках значительно повышается.

  • NO из эндотелия диффундирует к соседним гладкомышечным клеткам стенки сосуда, активирует в них гуанилатциклазу, которая синтезирует через 5с цГМФ.

  • цГМФ приводит к снижению уровня ионов кальция в цитозоле клеток и ослаблению связи между миозином и актином, что и позволяет клеткам через 10 с расслабляться.

На этом принципедействует препарат нитроглицерин. Прирасщеплении нитроглицерина образуетсяNO, приводящий к расширению сосудовсердца и снимающий в результате этогочувство боли.

NO регулирует просветмозговых сосудов. Активация нейроновкакой-либо области мозга приводит квозбуждению нейронов, содержащихNO-синтазу, и/или астроцитов, в которыхтакже может индуцироваться синтез NO, ивыделяющийся из клеток газ приводит клокальному расширению сосудов в областивозбуждения.

NO участвует в развитиисептического шока, когда большоеколичество микроорганизмов, циркулирующихв крови, резко активируют синтез NO вэндотелии, что приводит к длительномуи сильному расширению мелких кровеносныхсосудов и как следствие – значительномуснижению артериального давления, струдом поддающемуся терапевтическомувоздействию.

В физиологическихконцентрациях NO улучшает реологическиесвойства крови:

NO, образующийся вэндотелии, препятствует прилипаниюлейкоцитов и кровяных пластинок кэндотелию и также снижает агрегациюпоследних.

NO может выступать вроли антиростового фактора, препятствующегопролиферации гладкомышечных клетокстенки сосудов, важного звена в патогенезеатеросклероза.

В больших концентрацияхNO оказывает на клетки (бактериальные,раковые и т.д) цитостатическое ицитолитическое действие следующимобразом:

  • при взаимодействии NO с радикальным супероксид анионом образуется пероксинитрит (ONOO-), который является сильным токсичным окислителем;

  • NO прочно связывается с геминовой группой железосодержащих ферментов и ингибирует их (ингибирование митохондриальных ферментов окислительного фосфорилирования блокирует синтез АТФ, ингибирование ферментов репликации ДНК способствуют накоплению в ДНК повреждений).

  • NO и пероксинитрит могут непосредственно повреждать ДНК, это приводит к активации защитных механизмов, в частности стимуляции фермента поли(АДФ-рибоза) синтетазы, что еще больше снижает уровень АТФ и может приводить к клеточной гибели (через апоптоз).

Источник: https://studfile.net/preview/4381400/page:7/

Ваш педагог
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: